Informations

Thermodynamique de la formation de liaisons peptidiques

Thermodynamique de la formation de liaisons peptidiques


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Lequel des énoncés suivants montre les changements corrects des propriétés thermodynamiques pour une réaction chimique dans laquelle les acides aminés sont liés pour former une protéine ?

A) +ΔH, +ΔS, +ΔG
B) +ΔH, -ΔS, -ΔG
C) +ΔH, -ΔS, +ΔG
D) -ΔH, -ΔS, +ΔG
E) -ΔH, +ΔS, +ΔG
Réponse : C

Je sais que la déshydratation est endergonique (+ΔG).

J'ai deux questions:

  1. Pourquoi l'entropie diminue-t-elle ? Au début de la réaction, nous avons deux acides aminés. Par déshydratation, on a au final deux molécules : les deux acides aminés ensemble et le H2O molécule. Le même nombre de particules avant et après.

  2. Pourquoi le changement d'enthalpie est-il positif ? Vous avez fait un lien entre les deux acides aminés. C'est exothermique.


L'énergie utilisée pour catalyser la réaction de la peptidyl transférase provient de la rupture de la liaison entre l'acide aminé en question et l'aminoacyl-ARNt auquel il est attaché. Les deux réactions sont couplées par le ribosome. Le ribosome peut alors abaisser l'entropie en positionnant les molécules (y compris l'eau) dans le site actif comme décrit ici.

On a donc notre réaction ΔG = ΔH - TΔS

Votre ΔG est positif car votre réaction est endergonique, et le ΔH est positif parce que la liaison peptidique est le système, et vous êtes absorbant l'énergie pour le former. L'entropie diminue en tant que telle (élimination de l'énergie = élimination de la chaleur de l'extérieur du système), et la réaction réelle pour la formation d'une liaison peptidique est défavorable. Comme je l'ai mentionné ci-dessus, cette réaction défavorable est couplée à une réaction favorable à l'hydrolyse d'un aminoacyl-ARNt pour la rendre possible. Ce que j'ai oublié de mentionner ci-dessus, c'est que le ribosome rend cela plus favorable également en diminuant l'entropie d'activation pour la réaction, et c'est ce qu'ils décrivent dans le journal lié.


Principales méthodes de formation de liaison peptidique

The Peptides: Analysis, Synthesis, Biology, Volume 1: Principales méthodes de formation de liaison peptidique fournit des examens complets et critiques des développements importants dans trois domaines principaux de la recherche sur les peptides: analyse, synthèse et biologie. Ce livre traite de la nature de la liaison peptidique, du couplage entre les résidus d'acides aminés et de la catalyse des réactions d'esters actifs. La formation d'hydrazides, les réactions de carbodiimides avec des amines et la méthode de synthèse de peptides à l'anhydride carbonique mixte sont également élaborées. Cette publication couvre également le contrôle de la racémisation au cours de la synthèse peptidique, les stratégies pour minimiser la racémisation au cours des étapes de formation d'amides et les dosages de pureté chirale. Ce volume convient aux étudiants, aux spécialistes et aux scientifiques d'un large éventail de disciplines concernées par les peptides.


CONTEXTE

Les peptides synthétiques sont des modèles précieux pour l'étude des interactions intramoléculaires (repliement des protéines) et intermoléculaires (reconnaissance protéine-protéine). Ces modèles peptidiques ont l'avantage d'être plus petits que les protéines et sont donc plus faciles à étudier par des techniques telles que la spectroscopie de résonance magnétique nucléaire. L'un des motifs structuraux secondaires les plus courants dans les protéines est l'épingle à cheveux . L'élément structurel caractéristique d'une épingle à cheveux est le virage serré (c'est à dire. virages en épingle à cheveux) qui conduit à la formation d'une feuille β antiparallèle. Diverses interactions, telles que la liaison hydrogène, les interactions de van der Waals, la structure du solvant et l'effet hydrophobe, contribuent à la stabilité de ce type d'élément structurel. Des études récentes ont examiné les facteurs structurels clés qui régissent la stabilité thermodynamique des peptides synthétiques contenant des motifs en épingle à cheveux . Dans des études distinctes, la structure et la stabilité d'un peptide à 16 résidus [ 1 ] et à 24 résidus [ 2 ] ont été examinées. Certains résultats de ces études sont présentés dans les Fig. 1 et 2 et le tableau I. Ce problème se concentre sur le plus petit peptide à 16 résidus. Après avoir analysé les données, répondez aux questions 1 à 4 concernant les diverses interactions qui affectent la stabilité thermodynamique de l'épingle β.


Effets de stabilité thermodynamique de l'hydrolyse d'une seule liaison peptidique dans les inhibiteurs protéiques des protéinases à sérine

L'inhibiteur de trypsine de soja de type Kunitz (STI) et l'inhibiteur de trypsine pancréatique basique (BPTI) ont été utilisés comme protéines modèles pour mesurer les conséquences thermodynamiques de l'hydrolyse d'une seule liaison peptidique. Pour chaque inhibiteur, la forme clivée du site réactif a été préparée et, en outre, chaque inhibiteur a été clivé sélectivement au niveau d'un résidu Met. Le clivage sélectif a généralement conduit à une réduction de la valeur de T(den) de 7 K jusqu'à 75 K. Pour les STI clivés à Met84, une légère stabilisation (augmentation de T(den) de 1,0 K) a été observée. En termes de deltaG(den), la différence entre l'effet de clivage le plus extrême était de 11,44 kcal/mole, bien plus grande que celle résultant des effets théoriques des réticulations. Il a été constaté que l'hydrolyse d'une seule liaison peptidique affecte non seulement l'entropie, mais également les paramètres d'enthalpie et de capacité thermique. De plus, le signe de changement est opposé pour deux inhibiteurs : deltaH(den) et deltaS(den) augmentent pour les deux formes clivées de STI, alors qu'ils diminuent pour deux formes coupées de BPTI. Pour comprendre les effets de stabilité, une analyse du cycle thermodynamique a été appliquée sur la base de la comparaison des stabilités de la protéine intacte et clivée avec les équilibres d'hydrolyse des liaisons peptidiques dans les états natifs et dénaturés. Le cycle a révélé un bon accord de l'effet théorique de l'élimination de la réticulation avec une différence d'énergie libre pour l'hydrolyse d'une seule liaison peptidique dans une protéine dénaturée. Il semble que les constantes d'hydrolyse pour les liaisons peptidiques simples dans une protéine native s'étendent sur au moins 20 ordres de grandeur. Ils sont très faibles pour les liaisons peptidiques placées dans les hélices alpha et très élevés si la réaction de clivage conduit à la formation d'un nouvel élément de structure secondaire.


Résumé

Le paysage énergétique du monomère et du dimère est exploré pour l'heptapeptide amyloïdogène GNNQQNY du domaine de détermination du prion N-terminal de la protéine de levure Sup35. Le peptide est modélisé par un potentiel à atomes unis et une représentation implicite du solvant. La dynamique moléculaire d'échange de répliques est utilisée pour explorer l'espace conformationnel, et un échantillonnage de chemin discret est utilisé pour étudier les voies qui interconvertissent les minima les plus peuplés sur les surfaces d'énergie libre. Pour le monomère, on retrouve une fluctuation rapide entre quatre conformations différentes, où une géométrie intermédiaire entre les structures compactes et étendues est la plus thermodynamiquement favorable. Le dimère GNNQQNY forme trois structures en feuille stables, à savoir parallèle dans le registre, parallèle hors registre et antiparallèle. Le dimère antiparallèle est stabilisé par de fortes interactions électrostatiques résultant de liaisons hydrogène interpeptidiques, qui restreignent sa flexibilité conformationnelle. Le dimère parallèle dans le registre, qui est proche de la structure du feuillet β amyloïde, a moins de liaisons hydrogène interpeptidiques, ce qui rend les interactions hydrophobes plus importantes et augmente l'entropie conformationnelle par rapport au feuillet antiparallèle. Les constantes de vitesse à deux états estimées indiquent que la formation de dimères à partir de monomères est rapide et que les dimères sont cinétiquement stables contre la dissociation à température ambiante. Les interconversions entre les différents dimères sont des processus réalisables et sont plus probables que la dissociation.

Dans les articles avec plus d'un auteur, l'astérisque indique le nom de l'auteur à qui les demandes de renseignements sur l'article doivent être adressées.


Bernal, J.D. (1951). La base physique de la vie. Londres : Routledge et Kegan Paul

Borsook, H. (1953). Formation de liaison peptidique. Dans : Avancées en chimie des protéines. éd. Anson, M.L., Bailey, K., Edsall, J.T. Vol. 8., 127-174. New York : Presse académique

Borsook, H., Dubnoff, J.W. (1940). J. Biol. Chem.132, 307–324

Brock, T.D. (1967). La nature214, 882–885

Burton, F.G., Lohrmann, R., Orgel, L.E. (1974). J. Mol. Évol.3, 141–150

Dobry, A., Fruton, J.S., Sturtevant, J.M. (1952). J. Biol. Chem.195, 149–154

Flegmann, A.W., Tattersall, R. (1978) Soumis pour publication.

Flores, J.J., Bonner, W.A. (1974). J. Mol. Évol.3, 49–56

Gaines, G.L., Thomas, H.C. (1953). J. Chem. Phys.21, 714–718

Greenland, D.J., Laby, R.H., Quirk, J.P. (1965). Trans. Faraday Soc.61, 2024–2035

Harada, K. (1959). J. Org. Chem.24, 1662–1666

Jackson, T.A. (1971). Expérience27, 242–243

Jackson, T.A. (1975). J. Mol. Évol. 5, 255-256

Kovacs, J., Nagy, H., Könyves, I., Csaszar, J., Vajda, T., Mix, H. (1960). J. Org. Chem.26, 1084–1091

Laudelout, H., van Bladel, R., Bolt. G.H., Page, A.L. (1967). Trans. Faraday Soc.64, 1477–1488

McCullough, J.J., Lemmon, R.M. (1974). J. Mol. Évol.3, 57–61

McCullough, J.J. (1975). J. Mol. Évol.5, 257

Paecht-Horowitz, M., Berger, J., Katchalski, A. (1970). La nature228, 636–639


Yonath, A. Cristallographie ribosomique: formation de liaisons peptidiques, assistance chaperon et activité des antibiotiques. Mol. Cellule 20, 1–16 (2005).

Montalbetti, C. A. G. N. & Falque, V. Formation de liaisons amide et couplage peptidique. Tétraèdre 61, 10827–10852 (2005).

Koshland, D. E. Cinétique de la formation de liaisons peptidiques. Confiture. Chem. Soc. 73, 4103–4108 (1951).

Miller, S. L. & Cleaves, H. J. Chimie prébiotique sur la terre primitive. Orig. La vie 1, 3–56 (2007).

Jakschitz, T. A. & Rode, B. M. Évolution chimique de simples composés inorganiques aux peptides chiraux. Chem. Soc. Tour. 41, 5484 (2012).

Rode, B. M. & amp Schwendinger, M. G. Condensation d'acides aminés catalysée par le cuivre dans l'eau - un moyen simple et possible de formation de peptides prébiotiques. Orig. Évolution de la vie. Biosph. 20, 401–410 (1990).

Ruiz-Mirazo, K., Briones, C. & De La Escosura, A. Chimie des systèmes prébiotiques : nouvelles perspectives pour les origines de la vie. Chem. Tour. 114, 285–366 (2014).

Parker, E.T. et al. Une synthèse simultanée plausible d'acides aminés et de peptides simples sur la terre primordiale. Angew. Chem. Int. Éd. 53, 8132–8136 (2014).

Deamer, D. W. Origines de la vie : à quel point les cellules primitives fuyaient-elles ? La nature 454, 37–38 (2008).

Lahav, N., White, D. & Chang, S. Formation de peptides à l'ère prébiotique : condensation thermique de la glycine dans des environnements argileux fluctuants. Science 201, 67–69 (1978).

Georgelin, T., Jaber, M., Bazzi, H. & Lambert, J. F. Formation de biomolécules activées par condensation sur des surfaces minérales - une comparaison de la formation de liaisons peptidiques et de la condensation de phosphate. Orig. Évolution de la vie. Biosph. 43, 429–443 (2013).

Griffith, E. C. & Vaida, V. Observation in situ de la formation de liaisons peptidiques à l'interface eau-air. Proc. Natl Acad. Sci. 109, 15697–15701 (2012).

Shanker, U., Bhushan, B. & Bhattacharjee, G. K. Oligomérisation de la glycine et de l'alanine catalysée par des oxydes de fer : implications pour la chimie prébiotique. Orig. Évolution de la vie. Biosph. 42, 31–45 (2012).

Imai, E., Honda, H., Hatori, K., Brack, A. & Matsuno, K. Élongation d'oligopeptides dans un système hydrothermal sous-marin simulé. Science 283, 831–833 (1999).

Cleaves, H. J., Aubrey, A. D. & Bada, J. L. Une évaluation des paramètres critiques pour la synthèse de peptides abiotiques dans les systèmes hydrothermaux sous-marins. Orig. Évolution de la vie. Biosph. 39, 109–126 (2009).

Bujdák, J. & Rode, B. M. L'effet de la structure de l'argile sur la catalyse de formation de liaisons peptidiques. J. Mol. Chat. R : Chem. 144, 129–136 (1999).

Gutierrez, J. M. P., Hinkley, T., Taylor, J. W., Yanev, K. & Cronin, L. Evolution des gouttelettes d'huile dans une plate-forme chimiorobotique. Nat. Commun. 5, 5571 (2014).

Kasumi, S., Kitadai, B. & Yokoyama, T. Effets du pH et de la température sur le taux de dimérisation de la glycine : évaluation des conditions environnementales favorables à l'évolution chimique de la vie. Géochim. Cosmochim. Acta 74, 6841–6851 (2011).

Fuchida, S., Masuda, H. & Shinoda, K. Mécanisme de formation de peptides sur la montmorillonite dans des conditions thermiques. Orig. Évolution de la vie. Biosph. 44, 13–28 (2014).

Rufo, C.M. et al. Les peptides courts s'auto-assemblent pour produire des amyloïdes catalytiques. Nat. Chem. 6, 303–309 (2014).

Fox, S. Polymérisations thermiques d'acides aminés et production de microparticules formées sur lave. La nature 201, 336–337 (1964).

Fox, S. & Harada, K. Copolymérisation thermique d'acides aminés en un produit ressemblant à une protéine. Science 128, 1214 (1958).

Meggy, A. B. Glycine peptides I. La polymérisation de la 2,5-pipérazinedione à 180°. J. Chem. Soc. 851–855 (1953).

Meggy, A.B. Peptides de glycine II. Chaleur et entropie de formation de la liaison peptidique dans la polyglycine. J. Chem. Soc. 1444–1454 (1956).

Andini, S., Benedetti, E., Ferrara, L., Paolillo, L. & Temussi, P. A. Etudes RMN de polypeptides prébiotiques. Orig. La vie 6, 147–153 (1975).

Rode, B. M., Fitz, D. & Jakschitz, T. Les premiers pas de l'évolution chimique vers l'origine de la vie. Chem. Biodivers. 4, 2674–2702 (2007).

Benner, S.A., Kim, H.-J. & Carrigan, M. A. Asphalte, eau et synthèse prébiotique du ribose, des ribonucléosides et de l'ARN. Acc. Chem. Rés. 45, 2025–2034 (2012).

Martin, R. B. Énergies libres et équilibres de l'hydrolyse et de la formation des liaisons peptidiques. Biopolymères 45, 351–353 (1998).

Liao, W. L., Heo, G. Y., Dodder, N. G., Pikuleva, I. A. & Turko, I. V. Optimisation des conditions d'un test de surveillance des réactions multiples pour les protéines membranaires : quantification du cytochrome P450 11A1 et de l'adrénodoxine réductase dans le cortex surrénalien et la rétine des bovins. Anal. Chem. 82, 5760–5767 (2010).

Équipe de base de développement R (2008). R : Un langage et un environnement pour le calcul statistique. R Foundation for Statistical Computing, Vienne, Autriche. ISBN 3-900051-07-0, http://www.R-project.org.

Chambers, M.C. et al. Une boîte à outils multiplateforme pour la spectrométrie de masse et la protéomique. Nature Biotech. 30, 918–920 (2012).

Smith, C. A., Want, E. J., O'Maille, G., Abagyan, R. & Siuzdak, G. XCMS : traitement des données de spectrométrie de masse pour le profilage des métabolites à l'aide de l'alignement, de l'appariement et de l'identification des pics non linéaires. Anal. Chem. 78, 779–787 (2006).


Thermodynamique et cinétique des liaisons peptidiques ?!

Je deviens fou en essayant de comprendre ça. Formation de liaison peptidique vs dégradation de liaison peptidique. Comment chacun de ceux-ci s'intègre-t-il dans des conditions thermodynamiquement et cinétiquement favorables/défavorables ? De plus, quelle est la différence entre cela et stable/instable ? S'il vous plaît, toute aide serait appréciée, car avec ma chance, elle apparaîtra sur mon MCAT.

J'ai senti que cela explique bien les différences entre la thermodynamique et la cinétique.

Je sais quels produits cinétiques et thermodynamiques autres. C'est un peu différent quand même

La formation de liaison peptidique est thermodynamique instable, mais cinétiquement stable. Dans ce cas, vous prenez deux molécules et vous les joignez en une seule molécule de manière covalente. La deuxième loi de la thermodynamique nous dit que l'entropie de l'univers augmente constamment ou reste la même. Ceci est pertinent car nous savons par la chimie que la formation de liaisons est énergétiquement beaucoup plus difficile à faire par rapport à l'énergie nécessaire pour rompre les liaisons. Lorsqu'une structure comme une liaison peptidique se forme, le système (deux molécules) devient plus ordonné, mais l'environnement (notre corps) est plus désordonné (perte d'eau et de chaleur). En conséquence, notre corps fonctionne contre les lois de la thermodynamique, faisant de la formation de liaisons peptidiques un défavorable traiter.

La formation de liens est un endergonique processus, nécessitant de l'énergie à mettre dans le système. Dans ce cas, nous parlons de deux acides aminés. Ne confondez pas endergonique avec endothermique. Endergonique les processus sont ceux qui absorber énergie. Accédez au graphique ici : https://imgur.com/a/CToGwxA . Comme vous pouvez le voir, la jonction de deux peptides consomme de l'énergie et l'énergie libre du produit est ΔG>0. Chaque fois que ΔG est positif, la réaction est non spontané, ce qui signifie que la réaction ne se produira pas si de l'énergie n'est pas ajoutée au système. Notre corps le fait en couplage formation de liaisons peptidiques avec hydrolyse de l'ATP. La liaison phosphate à haute énergie peut être rompue, libérant et fournissant l'énergie nécessaire pour activer la synthèse des liaisons peptidiques.

La stabilité cinétique et la stabilité thermodynamique sont deux termes différents. Stabilité cinétique repose sur l'énergie d'activation, ou l'énergie nécessaire pour que la réaction se termine. Si nous disons qu'une réaction est cinétiquement stable, alors nous voulons dire que la réaction se produit lentement. Quelle que soit la quantité d'énergie que nous mettons dans le système, la réaction progressera toujours au même rythme. Nos corps combattent cela en ajoutant enzymes comme l'ARN polymérase et l'ADN polymérase. Lorsqu'ils sont ajoutés, ces inférieur l'énergie d'activation et diminuer la stabilité cinétique, entraînant un renouvellement plus rapide.

J'espère que cela a du sens. Je sais que j'ai 5 mois de retard, mais j'étudie aussi la biochimie et mon MCAT. J'ai créé un compte pour répondre à cette question car moi aussi j'étais perdu. N'hésitez pas à continuer la discussion ici, et chaque fois que je me reconnecte (peut-être jamais), je serai heureux de sonner. Bonnes études !


Thermodynamique de la formation de liaisons peptidiques - Biologie


Les acides aminés du ribosome sont attachés à leurs ARNt respectifs par une liaison ester ( R - O - R ) entre l'extrémité carboxyle et la tige accepteur d'amino (à gauche). Lors de la formation d' une liaison peptidique , la liaison ester du site ( P ) eptidyle est clivée et la peptidyl transférase catalyse une condensation réaction entre son extrémité carboxyle et l'extrémité aminée de l'acide aminé dans le site mino (A). Cela transfère l'acide aminé du site P à l'acide aminé du site A, et l'extrémité aminée d'origine reste inchangée. Le polypeptide "croit" ainsi de l'extrémité amino à l'extrémité carboxy.

Note pour l'étudiant avancé : La formation in vitro d'une liaison peptidique est décrite comme une réaction de déshydratation qui se sépare d'un H2 0 . Cependant, le in vivo la réaction est une réaction de condensation. Parce que le C-terminus de l'acide aminé dans le P le site est joint au 3' terminus de la ARNt par un liaison ester, il participe à la formation de liaisons peptidiques en tant que radical carbonyle (-C=O) sans un -OH radical. Quand le C-terminus rejoint le NH2 terminus de l'acide aminé dans le UNE site, le résultat final est le déplacement d'un proton (-H) de l'extrémité aminée à la non chargée ARNt molécule. Cela équilibre la réaction et forme une liaison peptidique sans pour autant libération d'un H2 0 molécule.


Chapitre 5 - Énergie libre de Gibbs – applications

L'énergie libre de Gibbs est importante dans la recherche en biologie car elle permet de prédire la direction du changement spontané d'un système sous les contraintes de température et de pression constantes. Ces contraintes s'appliquent généralement à tous les organismes vivants. Dans le chapitre précédent, nous avons discuté des propriétés de base de l'énergie libre de Gibbs, montré comment ses changements sous-tendent un certain nombre d'aspects de la biochimie physique et évoqué ce que le biologiste pourrait faire avec de telles connaissances. Ici, nous nous appuyons sur le matériel d'introduction et explorons comment il peut être appliqué à une grande variété de sujets d'intérêt pour le biologiste. Une série d'exemples illustrent quand, où, pourquoi et comment l'énergie libre de Gibbs est un concept si utile. Nous discuterons de l'énergétique de différents types de structure biologique, y compris les petites molécules organiques, les membranes, les acides nucléiques et les protéines. Cela aidera à donner un sens plus profond de la parenté de certains sujets apparemment très différents que l'on rencontre en science biologique.

Photosynthèse, glycolyse et cycle de l'acide citrique

Cette section présente une vue basse résolution de l'énergétique de la photosynthèse, de la glycolyse et du cycle de l'acide citrique. Il ne fait aucun doute que les détails que nous omettons sont importants : des livres entiers ont été écrits sur chaque sujet ! Mais notre propos ici est de considérer l'énergie biologique de manière globale et qualitative. Nous voulons essayer de voir « la grande image ».